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Konstanz Faszinierende Reise in die Zelle

Elke Deuerling, Biochemie-Professorin an der Universität Konstanz, betreibt echte Grundlagenforschung: Sie will herausfinden, wie in den Zellen von Lebewesen ständig neue Proteine gebildet werden und welche Mechanismen dort für die Qualitätskontrolle zuständig sind. Am 8. November ist sie zu Gast beim SÜDKURIER-Wissenschaftsgespräch im Café Voglhaus.

Dafür interessiert sich die Biochemikerin Elke Deuerling: In einer Zelle stellt das Ribosom (grau) neue Proteine (gelbe Struktur in der Mitte) her, indem es genetische Informationen übersetzt. Über den Vorgang wacht das Chaperon (rot).
Dafür interessiert sich die Biochemikerin Elke Deuerling: In einer Zelle stellt das Ribosom (grau) neue Proteine (gelbe Struktur in der Mitte) her, indem es genetische Informationen übersetzt. Über den Vorgang wacht das Chaperon (rot). | Bild: Bild: Prof. Ban, ETH Zürich

Konstanz – Wer verstehen will, womit sich Elke Deuerling befasst, muss sich auf neue Dimensionen einlassen. Auf winzig kleine Strukturen, auf die kleinen Bausteine, aus denen jedes Lebewesen zusammengesetzt ist. Auf rasend schnelle Prozesse, die zum Teil in Millisekunden ablaufen. Und auf Proteine, die Moleküle die in unseren Zellen alle lebenswichtigen Funktionen ausführen. Das ist die Welt der Molekularbiologin, die im zehnten Stock im Gebäude M der Uni Konstanz arbeitet – höchst erfolgreich, Deuerling gehört in ihrem Fach zu den führenden Forschern.

Im „molekularen Getümmel einer Zelle“, wie sie es selbst nennt, sucht die Professorin Ordnung: Eine Zelle, erklärt Elke Deuerling, produziert Proteine. In ebenso winzigen wie mächtigen Maschinen, den sogenannten Ribosomen, werden ständig Aminosäuren aneinandergereiht und so Eiweißketten erzeugt. Diese Moleküle sind nicht nur komplex und einzigartig aufgebaut, sondern müssen auch eine für ihre jeweilige Funktion passende dreidimensionale Struktur erhalten, ein Vorgang, den man Proteinfaltung nennt. Die genetische Information, der Bauplan also, garantiert den richtigen Aufbau der Kette. Die Proteinfaltung kontrollieren dagegen molekulare Anstandsdamen – Anstandsdame ist die deutsche Übersetzung für das Wort Chaperon. Wie eine schützende Hülle ermöglichen Chaperone den Proteinen, korrekt zu falten. Mehr noch: Sie können sogar fehlerhafte Proteinstrukturen korrigieren. Damit stellen die Chaperone sicher, dass die Zelle nichts Falsches produziert.

Doch die Gefahren, dass in der Zelle etwas schiefläuft, sind vielfältig, sagt Deuerling. Stress und das Altern von Zellen können das Überwachungssystem der Chaperone überfordern. Wenn die Chaperone versagen, hat das schwerwiegende Konsequenzen: es drohen neurodegenerative Erkrankungen. Proteine verlieren ihre Form und Funktion, können sich zu schädlichen Klumpen verbinden und den Zelltod auslösen, Alzheimer oder Parkinsonerkrankungen können die Folge sein.

Die klassische Grundlagenforschung von Deuerling und ihrer Arbeitsgruppe hat zunächst mit einfachen Organismen begonnen. E.-coli-Bakterien oder Bäckerhefe waren es bisher. Jetzt umfasst sie mit dem Wurm Caenorhabditis elegans auch einen komplexeren Organismus. Nur einen Millimeter ist er groß. Deuerling hält eine durchsichtige Schale gegen das Licht, doch das Gewimmel wird erst unter dem Mikroskop so richtig sichtbar. Wenn nun Würmer gezüchtet werden, bei denen bestimmte Chaperone nicht funktionieren, lassen sich wichtige Rückschlüsse zu grundlegenden Fragen ziehen.

Gemessen an der komplexen Fragestellung, sieht es in den Laboren recht unspektakulär aus. Mikroskope, lange Reihen mit durchsichtigen Flüssigkeiten, Inkubator-Schränke, Analysegeräte sind die Werkzeuge für die Biochemikerin und ihr Team. Unsichtbares sichtbar zu machen, gehört zu ihrer täglichen Routine. Chemische und physikalische Eigenschaften der kleinsten Strukturen werden gemessen; die Kernspinresonanzspektroskopie dient zur Erforschung der Struktur der untersuchten Moleküle, auch Fluoreszenzmessungen und zahlreiche biochemische Analysemethoden dienen dem Erkenntnisgewinn.

Im Kleinen liegt dabei ein weites Feld: Jede Zelle hat eine Vielzahl unterschiedlicher Chaperone, die an den Ribosomen binden. Eines dieser Chaperone heißt Trigger Faktor, und darüber hat Elke Deuerling schon mehrfach in renommierten wissenschaftlichen Journalen veröffentlicht sowie mehrere Wissenschaftspreise gewonnen. Zugleich ist sie gut vernetzt mit Fachkollegen, denn der Wissenschafts-Wettlauf ist in vollem Gange. Gemeinsam mit Kollegen der US-Eliteuni Stanford hat sie eben einen gemeinsamen Forschungsantrag gestellt.

Die Reise ins Innere der Zelle ist für Deuerling und ihr Team dabei kein Selbstzweck. Wer die Mechanismen versteht, wie Chaperone funktionieren, um Proteine und Zellen fit zu halten, kann irgendwann das Entstehen von Krankheiten besser erklären und schließlich auch damit beginnen, nach Heilungsmöglichkeiten zu suchen. „Meine Arbeit“, sagt sie, „kann dazu beitragen, den Prozess des Alterns und Krankwerdens zu verstehen – im Bereich der Grundlagenforschung.“

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